Análise conformacional da melitina por dinâmica molecular e caracterização dos efeitos do peptídeo na função plaquetária

AUTOR(ES)

Terra, Renata Maria Soares

DATA DE PUBLICAÇÃO

2007

RESUMO

Acidentes envolvendo abelhas africanizadas são freqüentemente relatados, particularmente na América do Sul. As picadas de abelhas causam reações localizadas e sistêmicas e os sintomas do envenenamento incluem náuseas, vômitos, hemólise, falência renal e coagulação intravascular disseminada. Durante muito tempo todas as reações tóxicas eram atribuídas à presença de uma fosfolipase A2, mesmo sendo o veneno uma mistura complexa de substâncias. A melitina, o componente mais abundante e tóxico do veneno de abelha, é um peptídeo de 26 aminoácidos com a habilidade de interagir e danificar membranas celulares. A melitina é também capaz de modular muitas proteínas, aumentando a diversidade de atividades biológicas do peptídeo. Até recentemente, acreditava-se que a estrutura tri-dimensional biologicamente ativa do peptídeo, que possui conformação em hélice, era um tetrâmero. Neste trabalho avaliamos a conformação da melitina e seus estados oligoméricos em solução por dinâmica molecular e a interferência da melitina na função plaquetária. Aqui está demonstrado que a melitina possui uma conformação randômica em condições fisiológicas e que sua estrutura tri-dimensional sofre alterações de acordo com as condições ambientais. Ainda, foi demonstrada uma nova atividade biológica do peptídeo melitina. O peptídeo é capaz de induzir a 8 agregação plaquetária de forma dose-dependente e de interagir diretamente com a superfície de plaquetas. A correlação entre a conformação da melitina e suas atividades biológicas é discutida. Os resultados aqui apresentados podem ser valiosos no entendimento do papel da melitina nas coagulopatias induzidas por veneno de abelha. O estudo estrutural mostrado aqui pode ser aplicado para explicar as diferentes atividades do peptídeo.

ASSUNTO(S)

abelhas apis mellifera melitina dinamica molecular

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