Atividade β-D-N-Acetilglucosaminidásica de enzimas imobilizadas extraídas da Artemia franciscana e possíveis aplicações biotecnológicas
AUTOR(ES)
Pablo de Castro Santos
DATA DE PUBLICAÇÃO
2008
RESUMO
A β-D-N-acetilglucosaminidase, extraída e parcialmente isolada do crustáceo Artemia franciscana através de precipitação com sulfato de amônio e cromatografia em gel filtração Bio Gel A 1.5m foi imobilizada em Dacron ferromagnético rendendo um derivado insolúvel ativo contendo 5,0 unid/mg de proteína e retendo 10,35% da atividade da enzima solúvel. A β-D-N-acetilglucosaminidase-Dacron ferromagnético foi facilmente removida do meio reacional com o auxílio de um campo magnético e pôde ser reutilizada por dez vezes seguidas sem perda de atividade. O Dacron ferromagnético foi melhor ativado a pH 5,0 As partículas visualizadas no microscópio eletrônico de varredura (MEV) apresentaram diferentes tamanhos, variando entre 721nm e 100m. O infra vermelho confirmou a imobilização ao suporte, quando exibiu os picos de aminas primárias a 1640 e 1560 cm-1 . A enzima imobilizada apresentou Km aparente de 2,32 0,48 mM e atividade ótima a temperatura de 50C. Ambos apresentaram praticamente a mesma estabilidade térmica da enzima solúvel e maior atividade enzimática no pH 5,5. A β-D-N-acetilglucosaminidase-Dacron ferromagnético apresentou-se sensível a alguns íons como a prata (AgNO3), demonstrando perda de atividade. A atividade β-D-N-acetilglucosaminidasica para cloreto de mercúrio (HgCl2), que é uma das substâncias mais tóxicas encontradas na natureza, apresentou-se diminuída já a 0,01mM e perdeu a atividade total a 4mM, indicando sensibilidade a esse tipo de metal. A enzima ainda demonstrou capacidade degradativa sobre o heparan sulfato, sugerindo uma possível aplicação para produzir fragmentos desse glicosaminoglicano
ASSUNTO(S)
biotecnologia enzima bioquimica -d-n-acetylglucosaminidase β -d-n-acetilglucosaminidase immobilization biotechnology artemia franciscana artemia franciscana enzyme imobilização β
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