Determinação da atividade de aspartato quinase em tecidos de milho

AUTOR(ES)

Ferreira, Renato Rodrigues, Vendemiatti, Ariane, Gratão, Priscila Lupino, Lea, Peter John, Azevedo, Ricardo Antunes

FONTE

Scientia Agricola

DATA DE PUBLICAÇÃO

2005-04

RESUMO

Lisina, treonina, metionina e isoleucina são derivados do aspartato. Aspartato quinase tem um papel chave no controle da via metabólica do aspartato. A enzima é muito sensível à manipulação e armazenagem e o ensaio enzimático do hidroxamato que é normalmente utilizado para determinar a atividade da aspartato quinase deve ser alterado de acordo com a espécie de planta e tecido vegetal a ser analisado. Nós otimizamos o ensaio para a determinação da atividade da aspartato quinase em culturas celulares de calos de milho. Entre os vários parâmetros testados do ensaio, a concentração de ATP/Mg e temperatura foram críticos para atividade enzimática. No caso da temperatura, 35°C foi a temperatura ótima para atividade da aspartato quinase.

ASSUNTO(S)

via do aspartato milho lisina treonina metionina

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