Dipeptide synthesis in biphasic medium: evaluating the use of commercial porcine pancreatic lipase preparations and the involvement of contaminant proteases

AUTOR(ES)

Liria, Cleber W., Romagna, Carolina D., Rodovalho, Nicolas N., Marana, Sandro R., Miranda, M. Terêsa M.

FONTE

Journal of the Brazilian Chemical Society

DATA DE PUBLICAÇÃO

2008

RESUMO

Sínteses bem sucedidas de dipeptídeos a partir de Ac-L-Tyr-OEt ou Z-L-X-OMe (X: Asp, Tyr, Phe, Arg, Lys ou Thr) e glicina amidada em meio reacional bifásico foram realizadas usando dois tipos de preparações comerciais de lipase pancreática suína (PPL) (bruta (cPPL) e purificada (pPPL)). Nas mesmas condições reacionais, a α-quimotripsina, protease pancreática que também apresenta atividade esterásica, catalisou a síntese de Ac-L-Tyr-Gly-NH2 com alta produtividade. Na maioria das sínteses também ocorreu a hidrólise do produto formado. Eletroforese em gel de poliacrilamida, ensaios enzimáticos com substratos cromogênicos específicos e cromatografia de exclusão molecular demonstraram que cPPL e pPPL apresentam proteases contaminantes e, portanto, atividades esterásica e amidásica. Em conjunto, esses resultados indicam que tais proteases, e não a PPL, possam ser os catalisadores majoritários da síntese da ligação peptídica quando ésteres de Nα-acil-L-aminoácidos e preparações comerciais de PPL são usados. Por outro lado, tais dados não contradizem a possibilidade de usar cPPL como fonte barata de catalisadores para a síntese de dipeptídeos em condições reacionais brandas.

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