Cyclodextrin Glycosyltransferase
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1. Molecular identification of a cyclodextrin glycosyltransferase-producing microorganism and phylogenetic assessment of enzymatic activities
Abstract: Cyclodextrin glycosyltransferases (CGTases) are important enzymes in the biotechnology field because they catalyze starch conversion into cyclodextrins and linear oligosaccharides, which are used in food, pharmaceutical and cosmetic industries. The CGTases are classified according to their product specificity in α-, β-, α/β- and γ-CGTases. As
An. Acad. Bras. Ciênc.. Publicado em: 07/10/2019
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2. Is there still room to explore cyclodextrin glycosyltransferase-producers in Brazilian biodiversity?
ABSTRACT In the present work, different Brazilian biomes aiming to identify and select cyclodextrin glycosyltransferase-producer bacteria are explored. This enzyme is responsible for converting starch to cyclodextrin, which are interesting molecules to carry other substances of economic interest applied by textile, pharmaceutical, food, and other industries.
An. Acad. Bras. Ciênc.. Publicado em: 2018-04
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3. A new alkalophilic isolate of Bacillus as a producer of cyclodextrin glycosyltransferase using cassava flour
Abstract Cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase) catalyzes the conversion of starch into non-reducing cyclic sugars, cyclodextrins, which have several industrial applications. This study aimed to establish optimal culture conditions for β-CGTase production by Bacillus sp. SM-02, isolated from soil of cassava industries waste water lake. The optimization w
Braz. J. Microbiol.. Publicado em: 2016-03
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4. Imobilização covalente de ciclodextrina glicosiltransferase em microesferas de silica-polietilenoglicol / Covalent immobilization of cyclodextrin glycosyltransferase onto silicapolyethyleneglicol microspheres
Ciclodextrina glicosiltransferase (CGTase, EC 2.4.1.19) é a enzima capaz de converter o amido e seus açúcares relacionados em ciclodextrinas (CDs) através da reação de ciclização. As CDs têm inúmeras aplicações na indústria farmacêutica, cosmética e de alimentos, devido à sua capacidade de encapsular moléculas hidrofóbicas dentro de sua cav
Publicado em: 2011
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5. Purificação e caracterização de ciclodextrina glicosiltransferase produzida por Stenotrophomonas maltophilia / Purification and characterization of cyclodextrin glycosyltransferase produced by stenotrophomonas maltophilia isolated from brazilian soil
A ciclodextrina glicosiltransferase (EC 2.4.1.19) é a única enzima capaz de converter amido e açúcares relacionados em ciclodextrinas através de reação de ciclização. Estes compostos podem formar complexos de inclusão com moléculas hidrofóbicas, tornando-se importante para aplicação nas indústrias alimentícias, farmacêuticas, agrícolas, qu�
Publicado em: 2010
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6. Produção de ciclodextrina glicosiltransferase pela bactéria alcalófila Bacillus circulans ATCC 21783 : cultivo em batelada, batelada alimentada e estado semi-sólido / Production of cyclodextrin glycosyltransferase by alkalophilic Bacillus circulans ATCC 21783 1 : Batch, fed-batch and solid state cultivations
A ciclodextrina glicosiltransferase [E.C. 2.4.1.19; CGTase] é uma enzima industrialmente importante, usada para produzir ciclodextrinas. Neste trabalho foi utilizado o planejamento experimental e a metodologia de superfície de resposta a fim de identificar as melhores condições para a produção de CGTase pela bactéria alcalófila Bacillus circulans. As
Publicado em: 2007
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7. Studies on alkalophilic CGTase-producing bacteria and effect of starch on cyclodextrin-glycosyltransferase activity
A produção de beta - e gama -CD pela CGTase de Bacillus firmus foi estudada com respeito ao efeito de diferentes fontes e concentrações de amido. A CGTase utilizada neste estudo foi obtida da cepa 31 isolada em estudos anteriores. Foram observadas atividades cíclicas de acúmulo da produção e consumo de beta -CD e gama -CD pela bactéria. A atividade
Brazilian Archives of Biology and Technology. Publicado em: 2004-03
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8. Isolation of alkalophilic CGTase-producing bacteria and characterization of cyclodextrin-glycosyltransferase
Foram coletadas 125 amostras de solo de raízes de milho, mandioca, batata, feijão, cana-de-açúcar, soja e abóbora. Destas, 75 cepas foram isoladas por desenvolverem um halo amarelo ao redor das colônias, devido a formação do complexo fenoftaleína-ciclodextrina (CD) sendo selecionadas como bactérias alcalofílicas produtoras de CGTase (EC 2.4.1.19).
Brazilian Archives of Biology and Technology. Publicado em: 2003-03
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9. Cyclodextrin formation by the thermostable alpha-amylase of Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 and reclassification of the enzyme as a cyclodextrin glycosyltransferase.
Extensive characterization of the thermostable alpha-amylase of Clostridium thermosulfurogenes EM1, recently reclassified as Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes, clearly demonstrated that the enzyme is a cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase). Product analysis after incubation of the enzyme with starch revealed formation of alpha-, beta-, and gamma-c
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10. Acarbose, a Pseudooligosaccharide, Is Transported but Not Metabolized by the Maltose-Maltodextrin System of Escherichia coli
The pseudooligosaccharide acarbose is a potent inhibitor of amylases, glucosidases, and cyclodextrin glycosyltransferase and is clinically used for the treatment of so-called type II or insulin-independent diabetes. The compound consists of an unsaturated aminocyclitol, a deoxyhexose, and a maltose. The unsaturated aminocyclitol moiety (also called valienami
American Society for Microbiology.
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11. Identification, Cloning, Expression, and Characterization of the Extracellular Acarbose-Modifying Glycosyltransferase, AcbD, from Actinoplanes sp. Strain SE50
An extracellular enzyme activity in the culture supernatant of the acarbose producer Actinoplanes sp. strain SE50 catalyzes the transfer of the acarviosyl moiety of acarbose to malto-oligosaccharides. This acarviosyl transferase (ATase) is encoded by a gene, acbD, in the putative biosynthetic gene cluster for the α-glucosidase inhibitor acarbose. The acbD g
American Society for Microbiology.